En el plazo de un año entrarán en ensayos clínicos los primeros medicamentos diseñados mediante inteligencia artificial, según el premio Nobel de Química, Demis Hassabis, quien asegura que todas las grandes áreas terapéuticas, incluidas la oncología y las enfermedades neurodegenerativas y cardiovasculares, se van a beneficiar de esta tecnología.

Hassabis participó en la reunión anual del Foro Económico Mundial (WEF) en Davos, donde se mostró convencido de que, gracias a la IA, la medicina se encuentra a las puertas de una revolución inimaginable.

“Creo que tendremos, dentro de un año más o menos, los primeros medicamentos diseñados por IA en ensayos clínicos”, aseguró durante una charla pública con el célebre presentador y educador científico Bill Nye, organizada por la tecnológica Google con motivo de la cumbre de Davos.

Hassabis recibió en octubre pasado el premio Nobel de Química, junto a su colega en ‘Google DeepMind’ en Londres, John Jumper, y al bioquímico David Baker, por el desarrollo de una herramienta de IA, bautizada AlphaFold AI, que predice la estructuras tridimensionales de las proteínas.

“Me interesé por primera vez en el plegamiento de proteínas, y en determinar la estructura 3D, cuando era estudiante. Este problema fue uno de los grandes desafíos en biología en la década de los 70 para el siguiente medio siglo”, recuerda Hassabis. “AlphaFold ha sido la respuesta a ese desafío. Me encontré con él por primera vez cuando era estudiante en Cambridge, y lo he tenido en el fondo de mi mente durante casi treinta años”.

Normalmente, explica, solo se secuencia genéticamente la proteína, pero luego “constituye un verdadero reto pasar de imaginar una cadena unidimensional de secuencia genética a esa exquisita estructura 3D de la proteína, y eso es importante, porque la estructura 3D te dice lo que hace la proteína, cómo reacciona.”

El problema es que las configuraciones espaciales que, teóricamente, puede adoptar una proteína son innumerables. Hassabis lo compara con el juego de mesa ‘go’, “el más complejo que la humanidad ha inventado jamás, pues tiene un número de posiciones de tablero igual a 10 elevado a la potencia 170”.

“Estos son problemas totalmente intratables, si los intentas resolver mediante la fuerza bruta. Tienen muchas más posibilidades que átomos hay en el universo. Si quisieras enumerar cada una de ellas, llevaría mucho más tiempo que la edad del universo. Así que no hay forma de que se pueda solucionar eso solo por la fuerza bruta, examinando todas las opciones”.

Es ahí, añade, donde interviene la IA, para hacer una búsqueda inteligente, de manera que solo haya que comprobar una fracción limitada de opciones.

Por alguna razón, las proteínas ‘saben’ cómo replegarse en un tiempo mínimo solo en determinadas configuraciones dentro de nuestro organismo para desempeñar las funciones para las que están programadas.

“Se llamó la paradoja de Levinthal, porque lo que él señaló fue que hay de 10 elevado a 300 posibilidades, y sin embargo, de alguna manera, en la naturaleza, en nuestros cuerpos, estas proteínas se pliegan instantáneamente en milisegundos. Así que, la física y la naturaleza resuelven este problema (de cómo replegarse correctamente) en una cantidad de tiempo manejable”, explica Hassabis.

“No es que cada una de estas 10 elevado a 300 posibilidades sean igualmente probables. En realidad, hay mucho más que necesitamos aprender y que guía el proceso de manera muy eficiente (…) Y resulta que podemos imitar ese proceso físico, con IA y con AlphaFold”.

“Así que lo que se puede pensar de AlphaFold es que aprende de las aproximadamente 150 mil estructuras que se conocen, y que se han encontrado minuciosamente a través de experimentos durante los últimos 50 años, y luego esas 150 mil son suficientes para enseñar al sistema cuáles son los tipos de patrones y estructuras que toman las proteínas. De modo que cuando se le presenta una nueva proteína que nunca ha visto antes, tiene una idea de qué buscar”.

Una de las hipótesis sobre las causas de la enfermedad de Alzheimer, recuerda, es que ciertas proteínas, las beta-amiloides, se están plegando mal, se pliegan de manera incorrecta y luego se agrupan alrededor de las neuronas y las matan. “AlphaFold puede predecir cuál debería ser la estructura correcta y, potencialmente, qué sucede cuando sale mal. Si se tiene la estructura de la proteína en 3D, se pueden diseñar compuestos farmacológicos, que son compuestos químicos que se unen a la parte correcta de la proteína”.

Hassabis confirmó que la herramienta inventada es de código abierto y que los 200 millones de estructuras predichas de todas las proteínas existentes están a disposición de toda la comunidad de investigación académica y farmacéutica para que las utilicen.

“Hoy en día, más de 2.5 millones de investigadores de todo el mundo la han utilizado. Creemos que son casi todos los biólogos del mundo”, comentó.

Con información de EFE

Los astronautas de la NASA, Suni Williams y Butch Wilmore, tienen previsto para el próximo jueves 30 de enero la segunda caminata de este año con el fin de hacer mantenimiento a la Estación Espacial Internacional (EEI), esta vez para retirar los equipos de comunicaciones y buscar posibles microbios.

Una primera caminata este 2023 se llevó a cabo el jueves pasado y al parecer otra que estaba programada para hoy se pospuso para el próximo jueves.

Aunque la NASA no aclaró el cambio, en su página de internet avisa que la segunda caminata estará a cargo de Williams, la comandante de la estación, y el ingeniero de vuelo Butch Wilmore.

Detalla que esta semana el dúo ha revisado los procedimientos que utilizarán para quitar y guardar piezas de radiofrecuencia y limpiar las superficies externas de la estación para probar si los microbios pueden vivir fuera del puesto de avanzada orbital.

La caminata está programada para las 8:00 h local del jueves 30 de enero.

En la primera caminata de este año, el pasado 16 de enero, Williams y el astronauta Nick Hague realizaron durante más de seis horas trabajos de apoyo del ensamblaje, mantenimiento y actualizaciones del laboratorio orbital.

Ambos completaron sus objetivos principales, que incluyeron retirar y reemplazar un conjunto de giroscopio de velocidad, instalar parches para cubrir áreas dañadas de filtros de luz en el telescopio de rayos X NICER (Neutron star Interior Composition Explorer).

También reemplazaron un dispositivo reflector en uno de los adaptadores de acoplamiento internacionales.

La pareja también revisó las áreas de acceso y las herramientas de conexión que los astronautas usarán para el futuro mantenimiento del Espectrómetro Magnético Alfa.

Fue la cuarta para Hague, la octava para Williams y la 273 de mantenimiento de la NASA.

Con información de EFE

Un equipo internacional de científicos desveló un mecanismo que promueve la resistencia de superbacterias intestinales frente a los antibióticos, un trabajo que evidencia la importancia de la investigación básica para entender la evolución de la resistencia a antibióticos y poder desarrollar nuevas estrategias para combatirla.

El trabajo, liderado por el Centro Nacional de Biotecnología del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) español, describe un mecanismo de interacción cruzada entre distintas especies de bacterias intestinales humanas y un plásmido de relevancia clínica, y sus resultados se han publicado en Nature Communications.

Los plásmidos, fragmentos circulares de ADN independientes de los cromosomas, son capaces de transferirse entre bacterias, incluso entre especies distintas, lo que les permite diseminar genes de utilidad para las bacterias, entre ellos, los genes de resistencia a los antibióticos.

La investigación se ha realizado en colaboración con equipos del Centro de Investigación Biológica en Red de Epidemiología y Salud Pública (CIBER-ESP) del Instituto de Salud Carlos III, el Hospital Ramón y Cajal y el Instituto Pasteur (París, Francia).

Este fenómeno de “interacción cruzada” (crosstalk) es una demostración directa de que un gen presente en un plásmido es capaz de manipular los genes en el cromosoma bacteriano en su beneficio.

Las bacterias son capaces de hacerse resistentes a los antibióticos de manera natural, ha recordado el CSIC en una nota difundida hoy.

El uso indebido de estos tratamientos ha acelerado este proceso de evolución, impulsando la aparición y la diseminación de bacterias resistentes a cada vez más antibióticos.

Existen varios mecanismos que permiten a una bacteria hacerse resistente a los antibióticos, y uno de los más comunes es la adquisición por parte de las bacterias de genes de resistencia contenidos en plásmidos.

Álvaro San Millán, investigador del CSIC en el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) y del CIBER-ESP, ha descrito otros efectos menos positivos de los plásmidos: “Su entrada dentro de la bacteria produce un desajuste en su biología, tener un plásmido supone un esfuerzo extra para la bacteria; y para compensar este esfuerzo, las bacterias modulan sus propios genes: apagan o encienden genes de sus cromosomas según sus necesidades”.

Para comprender cómo se relacionan los plásmidos y las bacterias desde un punto de vista evolutivo los investigadores han aplicado herramientas computacionales a la investigación biológica.

Laura Toribio Celestino, investigadora en el CNB-CSIC, ha explicado que “esas herramientas nos han permitido analizar la expresión génica de las bacterias, la cantidad de veces que se han leído todos sus genes. Así, hemos podido compararlos con los de una bacteria portadora del plásmido, lo que ha hecho posible entender qué genes bacterianos son importantes para el plásmido”, afirma Toribio.

Con información de EFE